Ricercatori canadesi, in uno studio pubblicato sulla rivista 'Nature, hanno identificato una sequenza di amminoacidi presente solo nella forma patologica della proteina prionica (PrPSc), quella che causa la scrapie nelle pecore, la 'mucca pazza' nel bestiame e il Creutzfeldt-Jacob negli esseri umani. E sono riusciti a costruire anticorpi 'ad hoc' che riconoscono e 'catturano' solo la proteina responsabile della malattia.
Neil R. Cashman dell'University of Toronto (Ontario) ha studiato la struttura che assume la proteina prionica perche' si ritiene che il cambiamento di conformazione, rispetto a quella dei prioni sani (PrPc), contribuisca alla sua patogenicita'. Le analisi hanno permesso di individuare una sequenza di tre amminoacidi, 'tirosina-tirosina-arginina' (Tyr-Tyr-Arg) che normalmente si trova nascosta all'interno ma viene portata all'esterno dalle pieghe anomale della PrPSc. Cosi' i ricercatori hanno potuto costruire degli anticorpi 'ad hoc' che riconoscono e 'agganciano' solo la PrPSc. Questi anticorpi si potrebbero rivelare uno strumento prezioso sia per 'mappare' le aree cerebrali colpite dal morbo della 'mucca pazza' sia per effettuare delle terapie mirate che eliminano solo i prioni malati senza nuocere a quelli sani.
Secondo i ricercatori, infatti, utilizzando anticorpi che diventano fluorescenti quando 'agganciano' la sequenza sarebbe possibile individuare con precisione le aree cerebrali colpite dalla malattia. Inoltre, la sequenza potrebbe essere usata come 'bersaglio' per terapie dirette ad eliminare unicamente i prioni malati.
(Adnkronos Salute)